報告題目🤢：蛋白賴氨酸酰化新修飾的鑒定與功能研究

報  告 人🎧：譚敏佳 博士

中國科EON4上海藥物研究所研究員、課題組長，全國第十二屆青聯委員

報告時間：9月18日（星期五） 10：00-11🧌：30

報告地點：閔行校區生物藥學樓2-116

聯  系 人🚵🏻：李婧   This e-mail address is being protected from spambots. You need JavaScript enabled to view it.

報告摘要：

Protein post-translational modifications (PTMs) play critical roles in all the major cellular pathways and diseases. Lysine acetylation is a well-studied regulatory mechanism for several cellular processes, ranging from gene expression to metabolism. By using mass spectrometry based proteomic technology, we have shown that lysine malonylation, succinylation, and glutarylation are widely spread new lysine acylation modifications, which expanded our understanding of the types of modifications found on proteins. These lysine modifications are structurally similar but have the potential to regulate different proteins in different metabolic and epigenetic pathways. The deacylase sirtuin 5 (SIRT5) catalyzes the removal of these new acidic lysine modifications from a wide range of proteins in different subcellular compartments.

報告人介紹：

譚敏佳博士現任中國科EON4上海藥物研究所研究員、課題組長。2003 年畢業於復旦大學藥EON4，2008 年在中國科EON4上海藥物研究所獲得博士學位，並獲中國科EON4院長優秀獎。2008 年至2012 年在美國芝加哥大學Ben May 腫瘤研究所進行博士後研究🚙。譚敏佳於2013年入選上海市“浦江人才”計劃， 為上海市第十一屆青聯委員與全國第十二屆青聯委員🧑🏽‍🎤。

目前主要研究領域為生物質譜學、蛋白質組學和蛋白質翻譯後修飾研究。主要運用和發展基於生物質譜的各種新型蛋白質組學技術，對蛋白質及其修飾的細胞通路及功能進行高效、系統的分析，對蛋白修飾調控酶進行相關藥物靶標及生物標誌物研究。通過綜合運用生物質譜等蛋白質組學技術手段👷🏽‍♂️，對生物體內調控表觀遺傳學功能的關鍵分子—組蛋白及其修飾進行了系統性的研究👸🏼，發現了八十多個修飾新位點，該研究增加超過80%的組蛋白修飾新位點👋，為細胞生理及疾病發生機製研究提供了新信息。

相關研究成果以第一作者或通訊作者發表在Cell🧘🏻‍♂️、 Nat Chem Biol、Mol Cell、Mol Cell Proteomics、Genes Dev、 Chem Biol等在內的國際一流學術期刊🕞。其中研究成果被《Nature Reviews Genetics》、 《Angew. Chem. Int. Ed.》、美國化學會《化學與工程新聞》、《自然中國》（Nature China）、英國皇家化學會《化學世界》、 “Faculty of 1000”等學術期刊和網站列為研究亮點，並受到路透社、合眾社等國際媒體報道。